Bestimmung der Bittereinheiten in Bier, Biermischgetränken und Würzen.
Nicht geeignet für Biere, Biermischgetränke und Würzen welche Saccharin, p‑Hydroxybenzoesäure-Ester, Salicylsäure oder Sorbinsäure enthalten.
Die Bitterstoffe, hauptsächlich iso-α-Säuren, werden mit iso-Oktan aus der angesäuerten Probe extrahiert und ihre Konzentration im Auszug spektralphotometrisch bestimmt [1].
Bestimmug von iso-α- und α-Säuren in Bier, Biermischgetränken und Würze
Nicht geeignet für Biere, Biermischgetränke und Würze welche Saccharin, p‑Hydroxybenzoesäure-Ester, Salicylsäure oder Sorbinsäure enthalten
Die Bitterstoffe werden mit iso-Oktan aus der angesäuerten Probe extrahiert, gewisse Störsubstanzen durch Waschen des Auszuges mit saurem Methanol entfernt und die Konzentration von iso-α-Säuren sowie α-Säuren durch Messen der Extinktionen in alkalischem Methanol bei 255 nm und 360 nm bestimmt.
Bestimmung des Gehalts der vicinalen Diketonen (Diacetyl + 2,3-Pentandion) sowie des Gesamt-Diketon-Gehaltes in Bier.
Diacetyl (2,3 Butandion) und 2,3-Pentandion werden im Bier nach Wasserdampfdestillation photometrisch erfasst. Prekursoren im Grünbier können mitbestimmt werden.
Malz, das für die Verwendung in der Brau- und Lebensmittelindustrie vorgesehen ist.
Malz wird mit einer Pufferlösung extrahiert und mit einem definierten Substrat aus PNPβ-G3 (p-Nitrophenyl-β-D-Maltotriosid) in Gegenwart einer hoch-reinen β-Glucosidase unter definierten Bedingungen inkubiert. Das PNPβ-G3-Molekül wird durch die malzeigene β-Amylase zu Maltose und p-Nitrophenyl-β-D-Glucose hydrolysiert. Diese wird durch die in der Substratmischung vorhandene β-Glucosidase direkt in D-Glucose und p-Nitrophenol gespalten. Die Bildung von p-Nitrophenol ist proportional zur Freisetzung von Maltose durch die Aktivität der β-Amylase.
Durch Zugabe einer alkalischen Lösung wird die Enzymreaktion gestoppt und gleichzeitig eine Farbreaktion ausgelöst. Die bei 400 nm gemessene Extinktion ist direkt abhängig von der Aktivität der β-Amylase in der Probe.
Malz, das für die Verwendung in der Brau- und Lebensmittelindustrie vorgesehen ist.
Malz wird mit einer Pufferlösung extrahiert und mit einem definierten Substrat aus BPNPG7 Oligosaccharid (ein am nicht-reduzierenden Ende blockiertes p-Nitropheny-Maltoheptaosid) in Gegenwart einer thermostabilen α-Glucosidase unter definierten Bedingungen inkubiert. Die α-Glucosidase ist zunächst nicht in der Lage, das „blockierte“ Oligosaccharid abzubauen. Erst durch die Hydrolyse des Oligosaccharids durch die Aktivität der malzeigenen α-Amylase (Endoenzym) werden die entstehenden Fragmente angreifbar und durch die im Überschuss vorhandene α-Glucosidase quantitativ zu Glucose und freiem p-Nitrophenol abgebaut.
Durch die Zugabe einer schwach alkalischen Lösung wird die Enzymreaktion gestoppt und gleichzeitig eine Farbreaktion ausgelöst. Die bei 400 nm gemessene Extinktion ist proportional zur Aktivität der α-Amylase in der Probe.
Malz, das für die Verwendung in der Brau- und Lebensmittelindustrie vorgesehen ist.
Malz wird mit einer Pufferlösung extrahiert und mit einem Azo-Gerstenglucan-Substrat unter definierten Bedingungen inkubiert. Das mit einem Azo-Farbstoff gekoppelte Substrat wird durch die Aktivität der β-Glucanasen des Malzes zu niedermolekularen Fragmenten abgebaut. Diese Fragmente bleiben nach der Zugabe eines Fällungsreagenz in Lösung und können nach einer Zentrifugation im Überstand photometrisch gemessen werden. Dabei ist die Extinktion im Überstand direkt abhängig von der Aktivität der β-Glucanase im untersuchten Malzextrakt.